(gr. haima - sânge; lat. globus — sferă) pigment (cromoproteină) al respirației prezente în celulele roșii (eritrocite) ale sângelui la vertebrate și la unele nevertebrate (anelide, unele artropode, moluște, echinoderme, nemathelminți și plathelminți). Se unește rapid și reversibil cu oxigenul (dând oxihemoglobina — HbO2), pe care îl transportă de la plămâni la țesuturi, și cu bioxidul de carbon (dând carbhemoglobina — HbCO2), pe care îl transportă de la țesuturi la plămân. Hemoglobina este prezentă și în nodozitățile de pe rădăcinile plantelor leguminoase produse prin simbioză cu bacteriile din genul Rhizobium, fiind asociată cu o funcție catalitică deosebit de activă de fixare a azotului atmosferic (molecular); este înrudită cu alți pigmenți, clorofila și citocromii. Hemoglobina este formată dintr-un grup prostetic numit hem (un pigment care conține fier, F++) și o proteină — globina — constituită la adult din 4 catene polipeptidice; două alfa și două non-alfa. Catenele a sunt formate din câte 141 aminoacizi, iar cele β și γ din câte 146 aminoacizi; acestea variază în segmentul reprezentat de ultimi 39 aminoacizi (prin tip și succesiune). S-a stabilit că genele α sunt linkage fiind situate în brațul scurt al cromozomului uman 10 (5 gene dispuse într-un segment de 30 kilobaze), iar genele β sunt linkage în brațul scurt al cromozomului 11 (7 gene dispuse într-un segment de 65 KB); mutațiile genice și dislocațiile cromozomale determină schimbări diverse în structura hemoglobinei (au fost detectate circa 350 variante hemoglobinice) dintre care unele induc bolile numite hemoglobinopatii (mai cunoscute sunt anemia cu celule falciforme și β thalasemiile). La vertebrate, hemoglobina variază de la o specie la alta, în compoziția aminoacizilor, dar sunt uniforme în greutatea moleculară, în timp ce la nevertebrate greutatea moleculară variază între limite mari (de la circa 17 000 la 2 750 000). Prezența în aer a monoxidului de carbon determină apariția unei combinații stabile (ireversibile) între acest gaz și hemoglobina carboxihemoglobina, care împiedică formarea oxihemoglobinei și ca urmare are loc intoxicarea cu oxid de carbon, în cazurile în care complexul porfirinic feros (cu fier bivalent) este convertit în formă ferică (în fier trivalent) hemul nu se mai combină cu oxigenul; rezultă așa numita methemoglobină care este inutilizabilă pentru respirație (poate fi congenitală — genetică — sau indusă de intoxicarea cu substanțe cum sunt: anilina, fenacetina etc. V. HEM.