hormon proteic cu rol esențial în controlul metabolismului glucozei (dirijează cantitatea de glucoză) din sânge. Influențează, de asemenea, metabolismul lipidelor și al protidelor. Este o substanță endocrină anti-diabetică secretată de celulele β ale insulelor Langerhans din pancreasul vertebratelor; creșterea cantității de glucoza din sânge provoacă secreția insulinei, care determină o utilizare mai activă a glucozei de către țesuturi. Lipsa insulinei tulbură funcția glicogenetică a ficatului, determinând creșterea glucozei în sânge (hiperglicemia) și în urină (glicozuria), fenomene caracteristice diabetului zaharat. S-a recunoscut faptul că descoperirea insulinei îi revine fiziologului român N. Paulescu (1869— 1931), care are meritul de a fi comunicat primul rezultatele cercetărilor cu privire la acest hormon hipoglicemianat; a fost sintetizată, în 1921, de F.G. Banting și C.H. Best iar prima insulină de origine animală a fost comercializată în 1923. Structura exactă a insulinei fabricată de pancreasul uman a fost stabilită în 1951 de F. Sanger, de la Universitatea Cambridge din Marea Britanie: ea constă din două catene polipeptidice ce cuprind 51 aminoacizi (catena A — 21, iar catena B — 30, legate între ele prin două „puncte” disulfidice; un al treilea „punct” disufidic leagă doi aminoacizi din catena A); în anii 1960, s-a demonstrat că insulina este un produs finit format din doi precursori: pre-pro- insulina și pro-insulina (alcătuită din 86 aminoacizi; prin scindare în două pro-insulina dă naștere pe de o parte insulinei, iar pe de alta, peptidei C, formată din 35 aminoacizi); în insulina bovină, în catena A, în pozițiile 8 și 10 sunt aminoacizii: alanina și valina, substituiți în insulina umană de treonină și izoleucină, iar în catena B la bovine ultimul aminoacid a insulinei este alanină, iar în insulina umană este treonină (insulina porcină este identică cu insulina umană în catena A și se deosebește în catena B în care ultimul aminoacid, ca și la bovine, este alanina, iar la om treonină); aceste deosebiri, deși minime provoacă la om reacții imunologice. În lume, în 1982, erau tratați cu insulină 5 milioane de diabetici. Alături de metoda clasică de obținere a insulinei din pancreas de porc și vacă, care nu este identică cu insulina umană, de aceea adeseori provoacă la diabetici reacții alergice, începând din 1978 insulina este produsă și de gene umane manipulate genetic. În anul menționat firma americană „Genentech” a reușit să sintetizeze artificial cele două gene pentru insulina umană și apoi să le grefeze într-o plasmidă din bacteria Escherichia coli. Ca urmare, bacteria manipulată a căpătat însușirea de a sintetiza insulinei asemănătoare aceleia produsă de om, complet compatibilă pentru diabetici. În 1980, aceeași firmă a obținut proinsulină produsă prin manipulări genetice. Această substanță nu are efecte terapeutice, fiind însă precursorul moleculei de insulină reprezintă o materie primă foarte potrivită pentru fabricarea industrială a insulinei. Foarte activ în producerea industrială a insulinei de către gene umane manipulate este gigantul farmaceutic Ely-Lilly (care în 1980, controla 80% din piața de 137 milioane de dolari a insulinei extrasă prin metoda clasică) precum și firma daneză Novo. V. PANCREAS.